RU
EN
АЛТАЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
Бюллетень медицинской науки
Алтайский государственный медицинский университет, г. Барнаул
Научно-исследовательский институт фармакологии и регенеративной медицины имени Е.Д. Гольдберга, Томский национальный исследовательский медицинский центр Российской академии наук, г. Томск
Исследовано влияние гипоксической гипоксии на концентрацию матриксной металлопротеиназы-1 (ММП-1), концентрацию тканевого ингибитора матриксных металлопротеиназ-1 (ТИМП-1) в амниотической жидкости (АЖ) крольчих на 27-28-е сутки беременности. Крольчихи были разделены на две группы: опытную (n=9) и контрольную (n=6). Крольчихи опытной группы помещались в гипоксическую камеру, содержащую 10±2% кислорода и 90±2% азота, на 1 ч, после чего забивались, а у плодов (опыт - n=35, контроль - n=35) забиралась амниотическая жидкость. Результаты представлены в виде медианы (25-75%). Острая общая гипоксическая гипоксия повышала концентрацию ММП-1 в АЖ [опыт - 2,14 (2,03-2,29) нг/мл, контроль - 1,18 (0,98-1,38) нг/мл, p=0,019], повышала концентрацию ТИМП-1 в АЖ [опыт - 1,96 (1,80-2,09) нг/мл, контроль - 1,74 (1,61-1,88) нг/мл, p<0,001] и отношение ММП-1/ТИМП-1 в АЖ [опыт - 1,10 (1,02-1,18), контроль - 0,70 (0,58-0,83), p<0,001]. Вывод: острая общая гипоксическая гипоксия на поздних сроках беременности вызывает изменения биохимического состава АЖ, характеризующиеся дисбалансом между уровнями ММП-1 и ТИМП-1, что свидетельствует об активации системы матриксных металлопротеиназ плода.
Bednarek N, Svedin P, Garnotel R. et al. Increased MMP-9 and TIMP-1 in mouse neonatal brain and plasma and in human neonatal plasma after hypoxia-ischemia: a potential marker of neonatal encephalopathy. Pediatr Res. 2012;71(1):63-70. DOI: 10.1038/pr.2011.3
Ecevit A, Anuk-İnce D, Yapakçı E. et al. Association of respiratory distress syndrome and perinatal hypoxia with histologic chorioamnionitis in preterm infants. Turk J Pediatr. 2014;56(1):56-61.
Ries C. Cytokine functions of TIMP-1. Cell Mol Life Sci. 2014;71(4):659-72. DOI: 10.1007/s00018-013-1457-3
Hannocks MJ, Zhang X, Gerwien H. et al. The gelatinases, MMP-2 and MMP-9, as fine tuners of neuroinflammatory processes. Matrix Biol. 2019;75-76:102-113.
Makowski GS, Ramsby ML. Autoactivation profiles of calcium-dependent matrix metalloproteinase-2 and -9 in inflammatory synovial fluid: effect of pyrophosphate and bisphosphonates. Clin Chim Acta. 2005;358(1-2): 182-91.
Swetha R, Gayen C, Kumar D. et al. Biomolecular basis of matrix metalloproteinase-9 activity. Future Med Chem. 2018;10(9):1093-1112. DOI: 10.4155/fmc-2017-0236
Greenlee KJ, Werb Z, Kheradmand F. Matrix metalloproteinases in lung: multiple, multifarious, and multifaceted. Physiol Rev. 2007; 87:69-98.
заведующий кафедрой общей и биологической химии, клинической лабораторной диагностики Алтайского государственного медицинского университета, г. Барнаул.
656038, г. Барнаул, пр. Ленина, 40.
Тел.: (3852) 566938.
E-mail: timidin@gmail.com
член-корреспондент РАН, заместитель директора по научной и лечебной работе Научно-исследовательского института фармакологии и регенеративной медицины имени Е.Д. Гольдберга Томского национального исследовательского медицинского центра Российской академии наук, г. Томск.
634028, г. Томск, пр. Ленина, 3.
Тел.: (3822) 418375.
E-mail: pharm@tnimc.ru
